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chimotripsina
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Enzima proteolitico del succo pancreatico che idrolizza le proteine di nutrimento. Il suo precursore inattivo, attivato nel succo pancreatico dalla tripsina, è il chimotripsinogeno; sintetizzato dalle cellule acinose del pancreas e accumulato nei granuli di zimogeno, è costituito da una catena polipeptidica contenente cinque ponti disolfuro . La c. è un’endopeptidasi. A differenza della tripsina, ...
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CATEGORIA:
BIOCHIMICA
zimogeno
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zimogeno In biochimica, precursore inattivo di enzimi proteolitici: lo z. della tripsina è detto tripsinogeno; quello della chimotripsina, chimotripsinogeno; quello della plasmina, plasminogeno. Gli z., [...] , come avviene, per es., nella tripsina, o per azione di un altro enzima proteolitico, come nel caso della chimotripsina. Il significato biochimico degli z. è quello di impedire che la sintesi proteica di enzimi proteolitici cataliticamente attivi ...
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CATEGORIA:
BIOCHIMICA
endopeptidasi
Enciclopedia on line
Denominazione (anche proteinasi) degli enzimi della classe delle idrolasi che idrolizzano i legami peptidici interni della catena polipeptidica. Sono e. gli enzimi proteolitici interessati ai processi [...] digestivi dei mammiferi: pepsina, rennina, tripsina, chimotripsina. ...
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BIOCHIMICA
elastasi
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Proteasi (detta anche pancreopeptidasi) di origine pancreatica derivata dalla proelastasi per azione della tripsina e dell’enterochinasi. Idrolizza molte proteine, tra cui l’elastina. È strutturalmente [...] simile alle altre proteasi pancreatiche come tripsina e chimotripsina soprattutto nella sequenza amminoacidica del sito attivo, denotando così una evoluzione da un gene progenitore comune. ...
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CATEGORIA:
BIOCHIMICA
catepsine
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Enzimi proteolitici presenti nei tessuti animali all’interno dei lisosomi. Sono endopeptidasi intracellulari, classificate nei gruppi, A, B, C, D, E, G, di specificità simile a quella delle proteinasi [...] secrete nel tratto gastrointestinale (pepsina, tripsina e chimotripsina). Alla morte della cellula i lisosomi si disgregano e le c. catalizzano l’autolisi dei tessuti. La loro azione è favorita da una leggera acidità ambientale, quale si verifica nei ...
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BIOCHIMICA
DFP
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Sigla usata per indicare il composto chimico diisopropilfluorofosfato. È un estere fosforico inibitore della colinesterasi e in generale di tutti quegli enzimi che posseggono all’interno del loro sito [...] attivo un residuo amminoacidico di serina essenziale per l’attività catalitica (tripsina, chimotripsina, elastasi, fosfoglucomutasi ecc.). ...
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BIOCHIMICA
proteolisi
Enciclopedia della Scienza e della Tecnica (2008)
proteolisi
Stefania Azzolini
Processo mediante il quale le cellule degradano le proteine. Esistono meccanismi extracellulari e intracellulari per degradare le proteine. La più importante via extracellulare [...] . Le proteasi digestive comprendono le endopeptidasi, le esopeptidasi e le peptidasi. Le endopeptidasi (come la tripsina e la chimotripsina) tagliano la proteina a livello dei residui basici e aromatici; le esopeptidasi (come l’amminopeptidasi e la ...
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CATEGORIA:
BIOLOGIA MOLECOLARE
Northrop, John Howard
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Chimico e biologo (Yonkers, New York, 1891 - Wickenberg, Arizona, 1987); studiò alla Columbia University dove poi rimase per molti anni; nel 1949 passò all'univ. di California come prof. prima di batteriologia [...] . Le ricerche di N. interessano il campo dei carboidrati, la separazione e cristallizzazione degli enzimi (tripsina, chimotripsina, pepsinogeno, ecc.), la natura e le proprietà delle proteine, dei virus e degli anticorpi. Ha scritto: Crystalline ...
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ENZIMI
Enciclopedia Italiana - IV Appendice (1978)
Poiché gli e. sono di natura proteica, il problema della loro sintesi s'identifica con quello della sintesi delle proteine specifiche; soltanto la formazione dei coenzimi batte vie particolari, diverse [...] identificate le sequenze degli amminoacidi presenti nel sito attivo. Alcune di queste sequenze sono riportate nella tab.1.
Tripsina, chimotripsina e altri e. hanno molte sequenze aminoacidiche in comune, in particolare nei pressi del sito attivo. La ...
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CATEGORIA:
BIOCHIMICA
proteine
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Macromolecole costituite da una, o più, lunghe catene polipeptidiche (dette anche protidi). Le p. costituiscono la classe di molecole organiche più abbondanti in tutti gli organismi viventi; si trovano [...] posseggono un residuo di serina nel sito catalitico, indispensabile per la loro attività enzimatica. La tripsina e la chimotripsina appartengono entrambe a questo sottogruppo. Oltre che nei processi di digestione delle p. alimentari, l’attività delle ...
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