random coil

random coil

Stato disordinato della struttura di una proteina, in cui le conformazioni possibili sono moltissime. Il random coil è l’effetto dell’azione di agenti denaturanti sull’organizzazione strutturale delle proteine native che, distruggendo le interazioni non covalenti, generano una struttura disorganizzata ed estremamente flessibile che varia continuamente e casualmente la sua conformazione. In queste condizioni la proteina è totalmente svolta e denaturata e perde qualsiasi funzione biologica. In questo stato la catena proteica dovrebbe risultare molto estesa nello spazio e le interazioni non covalenti, che normalmente stabilizzano lo stato nativo, dovrebbero risultare inesistenti; tuttavia, a seconda del tipo di agente denaturante, possono crearsi strutture tridimensionali locali molto instabili. La denaturazione, per es., ottenuta mediante agenti caotropici – ossia sostanze che, diminuendo le interazioni idrofobiche interne e riducendo contemporaneamente il numero di cluster di acqua che le circondano, destabilizzano l’organizzazione tridimensionale delle proteine, come l’urea o il cloridrato di guanidinio, porta quasi a uno stato di random coil. Al contrario, se la denaturazione è ottenuta in condizioni estreme di pH o di temperatura è possibile osservare la presenza di strutture di interazione localizzate. Questo indica che per mantenere una proteina in uno stato completamente denaturato sono necessari trattamenti fisici o chimici radicali che non possono certo chiamarsi fisiologici. È lecito, quindi, supporre che le proteine, sintetizzate come polipeptidi lineari sui ribosomi, in vivo comincino il folding durante la loro stessa sintesi. Tuttavia evidenze sperimentali suggeriscono che le proteine destinate a essere veicolate in particolari compartimenti cellulari, quali i cloroplasti, i mitocondri e il reticolo endoplasmatico, passino attraverso le membrane intracellulari in una conformazione estesa, anche quando il trasporto avviene in modo postraduzionale. Si ritiene che a mantenere le proteine neosintetizzate in tale stato di conformazione lassa, necessario per la loro veicolazione verso i vari organelli cellulari, siano gli chaperon molecolari. (*)

→ Proteine. Struttura delle proteine